Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Propiedades de las secuencias de aminoácidos de las proteínas de la superfamilia similares a la lisozima en relación con sus mecanismos de plegamiento

Takuto Nakashima, Michirou Kabata y Takeshi Kikuchi

Se espera que podamos predecir el mecanismo de plegamiento de una proteína solo a partir de su secuencia si la información sobre el plegamiento está codificada en el secuencia. Este es un problema de larga data en biofísica molecular y bioinformática molecular. En este estudio, examinamos el plegamiento de las proteínas de la superfamilia similares a la lisozima que se separaron de una proteína ancestro común y mostramos la función común y la topología 3D parcialmente común. Usamos métodos basados en estadísticas de distancia promedio entre residuos y análisis evolutivo para identificar la ubicación de la región de plegamiento solo a partir de su secuencia de aminoácidos. Las propiedades de estas secuencias indican que los mecanismos generales de plegamiento son comunes entre las proteínas de la misma familia. También se sugiere la diferencia en los mecanismos de plegamiento entre las lisozimas en el reino animal y las del fago λ. Comparamos el empaque hidrofóbico observado en las estructuras 3D reales de las lisozimas con los resultados del presente estudio. Confirmamos que los posibles residuos significativos previstos en este estudio forman un empaque hidrofóbico en las estructuras 3D de las lisozimas examinadas. Las propiedades de secuencia en la topología 3D parcialmente común de estas proteínas implican que estas partes están muy involucradas en los mecanismos de plegamiento de cada familia. También descubrimos que las interacciones hidrofóbicas de topología 3D parcialmente común que aparecieron en todas las familias se conservan. Estos contactos hidrofóbicos conservados pueden ser significativos para formar la topología común; estos contactos pueden considerarse significativos para la función común.