ISSN: 2155-9600
HebaEzz el Din Yossef y Alaa El Dein El Beltagey
Se extrajo β-galactosidasa (con tampón de acetato de pH 5) de semillas de albaricoque, se purificó parcialmente con sulfato de amonio (30-70 %) y se dializó durante 24 horas. . El extracto crudo tuvo una mayor actividad específica (9,93 U/mg proteínas) lo que indica un alto rendimiento enzimático. La purificación del extracto crudo con sulfato de amonio (30-70%) aumentó la actividad específica y el factor de purificación a 29,07 U/mg proteínas y 2,92, respectivamente, que mejoró mediante diálisis a 32,68 U/mg proteínas y 3,29, respectivamente. La enzima extraída exhibe una temperatura óptima a 70°C y un pH óptimo de 5. La actividad enzimática fue casi estable entre pH 5,0 y 6,5, donde más del 90% de su actividad se mantuvo con la incubación al pH anterior durante 30 min. Además; era termoestable cuando se incubaba durante 30 min. en rangos de temperatura de 55-70°C con una pérdida completa de actividad a 80°C. La actividad de β-galactosidasa se mejoró con diferentes concentraciones de Ca+2. No hubo cambios significativos (P>0,05) en el sabor, la textura corporal y la aceptabilidad general entre el queso blanco sin lactosa tratado con semillas de albaricoque β –galactosidasa (9865 U/ 500 ml de leche) y queso sin tratar.