Ingeniería enzimática
Acceso abierto

abstracto

Caracterización bioquímica de una lipasa de bajo peso molecular recientemente aislada de Rhizopus oryzae NRRL 3562

Sunita Adak y Rintu Banerjee

 Las lipasas son uno de los biocatalizadores industrialmente importantes cuya demanda ocupa el tercer lugar entre todas las demás enzimas. Debido a su capacidad para llevar a cabo una amplia gama de reacciones, permanecer activos incluso en entornos con restricción de agua y actuar en las interfaces, encuentran aplicaciones en diversos campos. La purificación y caracterización de esta enzima es fundamental para su aplicación en un amplio espectro de procesos industriales. El presente estudio se ocupa de la purificación de la lipasa de Rhizopus oryzae NRRL 3562 en pasos mínimos que condujeron a un alto rendimiento y aumento de veces. La lipasa con una actividad específica de 450 UI/mg dio una sola banda tanto en la PAGE nativa como en la SDS, mostrando una purificación hasta la homogeneidad. Se encontró que era una lipasa de bajo peso molecular de 14,45 kDa y tenía un rango óptimo de temperatura y pH de 30-40â��C y 9, respectivamente. La lipasa purificada mostró especificidad hacia los ésteres p-nitrofenílicos de cadena larga (C16-18). Estabilidad en Las temperaturas elevadas, el amplio rango de pH y la presencia de solventes hacen de esta pequeña lipasa un candidato potente para las reacciones de transesterificación.