Revista de Nutrición y Ciencias de la Alimentación
Acceso abierto

abstracto

Antioxidante y funciones inhibidoras de la enzima convertidora de angiotensina 1 a partir de hidrolizados de colágeno de pollo

Olugbenga P. Soladoye, Jordi Saldo, Lluis Peiro, Arnau Rovira y Montserrat Mor-Mur

Se exploró el colágeno de pollo por sus posibles actividades antioxidantes e inhibidoras de la ECA. Se emplearon Flavourzyme, Neutrase y Alcalase para la hidrólisis de colágeno de pollo en tiempos predeterminados con condiciones óptimas para las enzimas correspondientes. El hidrolizado de flavourzyme mostró la mayor actividad antioxidante medida por el ensayo ORAC-FL (20942 µmol TE/100 g) seguido de Neutrase (19207 µmol TE/100 g) y Alcalase (14352 µmol TE/100 g). La purificación adicional por cromatografía de exclusión por tamaño mostró que las fracciones de menor peso molecular (entre 170 y 776 Dalton) tienen la mayor capacidad antioxidante (52787 y 44093 µmol TE/100 g para las fracciones Flavourzyme y Neutrase respectivamente). La actividad inhibidora de la ACE de los hidrolizados de colágeno también pareció ser mayor con fracciones de bajo peso molecular (entre 1200 y 450 Dalton) que tenían un valor IC50 de aproximadamente 47,2 y 59,7 µg/ml para Flavourzyme y Neutrase respectivamente. El presente estudio sugiere que el colágeno es un candidato eficaz para la actividad inhibidora de la ECA y antioxidante que puede emplearse en formulaciones de alimentos funcionales.