Revista de Antivirales y Antirretrovirales
Acceso abierto
ISSN: 1948-5964
ISSN: 1948-5964
Arpita Banerjee y Sarah S. Cherian
Los rabdovirus incluyen el virus de la estomatitis vesicular (VSV) y patógenos humanos notables como el virus de la rabia y el virus de Chandipura. El modelado de receptores diana y la identificación del sitio de unión es un paso importante en el desarrollo de nuevos agentes terapéuticos. Los ligandos que se unen selectivamente a las proteínas de la vía de fusión de membranas pueden retardar o bloquear la entrada viral. En este estudio, la glicoproteína G de superficie del VSV se seleccionó como un posible objetivo antiviral. La dansilcadaverina, la rimantadina y la amantadina son inhibidores conocidos que han demostrado prevenir la internalización del VSV, aunque el mecanismo molecular de su inhibición no se comprende bien. El potencial de estos ligandos como inhibidores de la fusión se exploró realizando estudios de acoplamiento e identificación del sitio de unión in-silico. Se predijo un bolsillo de unión al ligando en la interfaz del trímero G. En el acoplamiento, la dansilcadaverina hizo contactos energéticamente favorables con los tramos de residuos necesarios para la transición estructural de la proteína a la forma activa de fusión, mientras que la rimantadina y la amantadina no lograron acoplarse en el bolsillo de unión. Nuestros resultados sugieren que la dansilcadaverina podría prevenir la entrada viral al estabilizar la proteína G en la conformación de prefusión. Los hallazgos de este estudio pueden extenderse para diseñar antivirales contra otros virus de la misma familia.