ISSN: 2168-958X
Patrick Hossler, Christopher Racicot y Sean McDermott
La glicosilación de proteínas ha tenido una larga historia de impacto en varias propiedades estructurales, funcionales y fisicoquímicas de las proteínas a las que están unidas. Esta modificación postraduccional importante y, a menudo, crítica, se controla de cerca durante la fabricación de proteínas recombinantes, especialmente aquellas destinadas para uso clínico donde los niveles a menudo se requieren para mantenerse dentro de un rango aceptable históricamente probado. En el presente trabajo, destacamos un estudio sistemático hacia el uso selectivo de cobalto para el cambio específico de perfiles de glicosilación de proteínas en proteínas recombinantes a través de la suplementación con medios de cultivo celular. Se descubrió que el cobalto aumenta considerablemente el porcentaje de especies de N-glicanos galactosilados y, por lo tanto, respalda un aumento en la extensión general de la glicosilación de proteínas terminales. Se descubrió que estos resultados antes mencionados eran reproducibles en diferentes líneas celulares que expresan diferentes proteínas y se cultivaron a diferentes escalas. A través de la suplementación selectiva de cobalto, se demuestra el cambio específico de los perfiles de glicosilación de proteínas, así como un medio potencial para garantizar la comparabilidad biológica.