ISSN: 2576-1471
Sushil Devkota
Las ligasas E3 unen la etiqueta de ubiquitina (Ub) a las proteínas celulares y las marcan para su degradación en el proteasoma [1]. Dado que todo lo que se crea debe ser destruido, surge la pregunta: ¿cómo se degradan las ligasas E3 que son aptas para degradar sus propios objetivos? Hasta ahora se han propuesto dos modos de degradación de las ligasas E3: ubiquitinación autocatalizada y/o ubiquitinación por una ligasa E3 exógena [2]. Recientemente, propusimos un nuevo modo de regulación de la ligasa E3 que se centra en la capacidad de la maquinaria de autofagia para degradar las ligasas E3 del dominio E3 de Really-Interesting New Gene (RING) [3]. Este comentario resume brevemente la comprensión actual de la degradación de la ligasa E3 y destaca nuestro estudio reciente en el que demostramos el papel de la proteína transmembrana EI24 asociada a la autofagia como molécula puente entre el UPS y la autofagia al regular la degradación de varias ligasas E3 con dominios RING. [4].