Revista de Termodinámica y Catálisis
Acceso abierto

abstracto

Estudios sobre termodinámica y cinética de la termoinactivación de algunas enzimas relacionadas con la calidad en ñame blanco (Dioscorea rotundata)

S.O.O.Eze, F.C.Chilaka y B.C.Nwanguma

El efecto del tratamiento térmico en las actividades de tres enzimas relacionadas con la calidad: peroxidasa (POD), polifenol oxidasa (PPO) y la lipoxigenasa (LOX), de ñame blanco comestible (Dioscorea rotundata) se estudió en un rango de temperatura de 50 a 80 ° C mediante el análisis matemático de los parámetros cinéticos y termodinámicos para la termoinactivación de las enzimas. La desnaturalización de estas enzimas, medida por la pérdida de actividad, podría describirse mediante una simple reacción de primer orden que se resolvió en curvas de inactivación bifásicas. Esto indica la existencia de dos isoformas de diferente estabilidad térmica con valores k entre 0,032 y 0,525. Los valores D disminuyeron con el aumento de la temperatura, lo que indica una inactivación más rápida de las enzimas a temperaturas más altas. Los resultados sugirieron que la peroxidasa es relativamente más termoestable que la polifenol oxidasa y la lipoxigenasa con un valor Z de 4,11, Ea de 2510 kJ mol-1 para la primera fase de la reacción de inactivación bifásica. Los valores de energía libre de Gibbs (ΔG) oscilan entre -552,95 y 279,01 kJ/mol para las tres enzimas. Los resultados indican que las reacciones de oxidación fueron: (1) no espontáneas (ΔG > 0) para la peroxidasa a bajas temperaturas, (2) espontáneas (ΔG < 0) para la lipoxigenasa (3) ligeramente endotérmica (ΔH > 0) para la lipoxigenasa y (4) reversible (ΔS < 0) para las tres enzimas a todas las temperaturas. El alto valor z obtenido para la peroxidasa en la primera fase de inactivación indica que se requirió una gran cantidad de energía para iniciar su desnaturalización y respalda por qué se usa como marcador para la inactivación de enzimas relacionadas con la calidad.