Revista de Proteómica y Bioinformática

Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

ISSN: 0974-276X

abstracto

Distinción funcional basada en la estructura entre Cln1 y Cln2 Depende de la vía de la ubiquitina-proteasoma

Akiko Suganami, Norio Takase, Hajime Sugiyama, Eric V Virtudazo, Susumu Kawamoto y Yutaka Tamura

Cln1 y Cln2, las ciclinas G1/S de la levadura ascomiceta en ciernes Saccharomyces cerevisiae (S. cerevisiae), oscilan durante el ciclo celular, aumentando al final de G1 y cayendo al comienzo de la fase S. Hemos intentado dilucidar la estructura base de la distinción funcional entre Cln1 y Cln2. Aquí realizamos simulaciones in silico: construcción y evaluación de estructuras tridimensionales de complejos Cln1-Cdc28 y Cln2-Cdc28. Nuestras simulaciones in silico sugirieron que la interacción de Cln1 y Cln2 con Cdc28 estaba en las dos situaciones distintas, designadas como conformación flip and flop, en la región de aminoácidos extra en la caja de ciclina de Cln1 y Cln2. Especulamos que el desencadenante de esta conversión flip-flop de la región extra de aminoácidos en la caja de ciclina de Cln1-Cdc28 y Cln2-Cdc28 podría estar regulado por la ubiquitinación de las secuencias ricas en Pro (P), Glu (E), Ser (S) y Thr (T), los llamados motivos PEST, en Cln1 y Cln2. Además, supusimos que la superioridad funcional entre Cln1 y Cln2 en la fase G1/S de S. cerevisiae podría estar controlada por la conversión flip-flop y la vía de ubiquitina-proteasoma.

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