Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto
ISSN: 0974-276X
ISSN: 0974-276X
Divya N. Nair, Vijay Singh, Deekshi Angira y Vijay Thiruvenkatam
La malaria es la enfermedad parasitaria más importante de los humanos, que afecta aproximadamente a cien países y amenaza a la mitad de la población mundial. La proteasa aspártica de Plasmodium, llamada plasmepsina, desempeña un papel vital en el suministro de nutrientes al parásito de la malaria, lo que convierte a estas proteínas en un excelente objetivo de fármacos. En este estudio, hemos llevado a cabo un modelado comparativo de proteínas, un análisis del sitio activo y un análisis estructural de las diez plasmepsinas de Plasmodium falciparum. En este informe, hemos analizado el modelado de estructuras in-silico y realizado esfuerzos para caracterizar la estructura de las plasmepsinas y proponer su información funcional. El análisis filogenético y los enlaces disulfuro indican que la plasmepsina I a IV y HAP tienen propiedades de estructura y función similares. Mientras que la plasmepsina IX a X y la plasmepsina VI a VIII pertenecen a un grupo separado. La proteína integral de membrana plasmepsina V tiene una caracterización funcional en comparación con las demás proteasas aspárticas de Plasmodium falciparum. El estudio general resume la necesidad de un buen modelo para comprender la actividad de la estructura y la función y diseñar potentes inhibidores de moléculas pequeñas que se dirijan a las diez plasmepsinas, específicamente a la plasmepsina V como objetivo importante.