Revista de cromatografía y técnicas de separación
Acceso abierto

abstracto

Caracterización estructural de la reticulación de caseína catalizada por transglutaminasa

Sergio Lilla, Gianfranco Mamone, Maria Adalgisa Nicolai, Lina Chianese, Gianluca Picariello, Simonetta Caira y Francesco Addeo

La transglutaminasa microbiana se utiliza en la industria alimentaria para mejorar la textura al catalizar la reticulación de proteínas. La caseína es un sustrato de transglutaminasa bien conocido, pero el papel completo de los residuos de glutamina (Q) y lisina (K) en su entrecruzamiento no se comprende completamente. En este estudio, describimos la caracterización de la caseína modificada con transglutaminasa microbiana utilizando una combinación de técnicas inmunológicas y proteómicas. Utilizando 5-(biotinamido)pentilamina como sonda aceptora de acilo, se encontró que tres residuos Q de β-caseína y uno de αs1-caseína participaban como donantes de acilo. Sin embargo, no hubo residuos Q implicados en la formación de la red con caseína kappa o caseína alfa s2. Los residuos Q y K en los enlaces γ-(γ-glutamil)lisina-isopéptido β-caseína se identificaron mediante espectrometría de masas en tándem de nanoelectrospray de las digestiones proteolíticas. Este trabajo informa nuestro progreso hacia una mejor comprensión de la función y el mecanismo de acción de las proteínas mediadas por transglutaminasa microbiana. Los resultados sugieren un posible papel de la transglutaminasa en la formación de micelas de caseína.