Revista de Nanomedicina y Descubrimiento Bioterapéutico
Acceso abierto
ISSN: 2155-983X
ISSN: 2155-983X
Sahin Uyaver
Abstracto
Los ciclos de autoensamblaje de los aminoácidos de olor dulce, la fenilalanina, la tirosina y el triptófano se reprodujeron y se observó que formaban cantidades similares a fibrillas relacionadas con ciertas enfermedades raras y casos de alteración de la película orgánica. Los marcos sin adulterar y sus combinaciones se concentraron deliberadamente a temperaturas constantes y se entregaron escenas de energía libre que representan la estatura y la cantidad de monómeros reunidos relacionados con estructuras de menor energía. Fiable con algunos trabajos anteriores, los monómeros corrosivos amino fragantes muestran una propensión a orquestar con un equilibrio de cuatro superposiciones. El evento de esta y otras estructuras dispuestas se incrementa a temperaturas más altas. A temperaturas más bajas, nuestras reproducciones de doble mezcla demuestran que la expansión del contenido de triptófano aleja el ciclo de recolección de la disposición de determinadosnanoestructuras y hacia totales confusos que está de acuerdo con percepciones exploratorias de arreglos de triptófano sin adulterar. Este trabajo brinda comprensión a nivel atómico a una amplia gama de maravillas reales aplicables a campos que incluyen la infección humana.
1. Introducción
Las congregaciones de partículas reforzadas con una medida entre 1 y 100 nm normalmente se caracterizan como "nanoestructuras". Las nanoestructuras son excepcionalmente universales en los marcos naturales, con modelos llamativos que incluyen acumulaciones de proteínas, infecciones, vesículas lipídicas y orgánulos celulares. Estas nanoestructuras característicasson creados por la auto-reunión subatómica, el sistema oculto de varios ciclos, por ejemplo, el desarrollo de una película de fosfolípidos, la asociación de doble hélice del ADN, la disposición de las fibrillas amiloides (tanto utilitarias como neuróticas), etc. Durante el ciclo de auto-recopilación atómica Reuniéndose, las partículas singulares (monómeros) pasan por una asociación autónoma a través de varias colaboraciones no covalentes, que incluyen la retención de hidrógeno, la fascinación electrostática, los poderes de van der Waals y el apilamiento fragante, lo que da forma a nanoestructuras progresivas termodinámicamente estables y solicitadas. En particular, la autocombinación de proteínas asume una función vital en la disposición de los materiales de la plataforma natural, ofreciendo ascender al citoesqueleto de actina, microtúbulos, infecciones y otras nanoestructuras clave. Se desarrolla algo claramente visible, similar al colágeno en la piel,
Los péptidos son fragmentos de proteínas que pueden tener los atributos prácticos y auxiliares de las proteínas. La autocombinación de péptidos ha sido objeto de un amplio examen atribuible a la biocompatibilidad natural de estos bloques de estructura, la simplicidad de combinación, la biodegradabilidad y la reciclabilidad. La aplicación del enfoque de "base arriba", en el que la auto-recopilación ocurre a un nivel subatómico (o incluso nuclear), permitió el plan de biomateriales .con interesantes propiedades que emulan la complejidad y las medidas de los marcos naturales. La autocombinación de diferentes bloques de construcción de péptidos dio lugar a varias morfologías nanoestructuradas, incluidas fibrillas, nanotubos, círculos, vesículas y rejillas de hidrogel. Tales conjuntos nanoestructurados tienen diversas aplicaciones que van desde la ciencia hasta la nanotecnología. La disposición de las nanoestructuras por péptidos cortos.fue detallado por primera vez 25 años antes por Ghadiri et al., quienes exhibieron el desarrollo de estructuras nanotubulares mediante la autounión de un octapéptido cíclico con aminoácidos L y D rotativos. Posteriormente, en 2003, aplicando una metodología reduccionista, se demostró que un dipéptido ultracorto, la difenilalanina (Phe-Phe), que es el tema de reconocimiento central de Aβ, es simplemente el bloque de estructura menos complejo para la asociación de péptidos hecho de amino corrosivo codificado, formando nanotubos circunspectos. Estudios posteriores han confirmado que otros dipéptidos, incluido el fragante menos difícil, la difenilglicina, podrían dar forma a las reuniones solicitadas. A lo largo de estas líneas,
2 nanoestructuras basadas en aminoácidos
El autoensamblaje de aminoácidos modificados y no modificados para formar una nanoestructura prudente ha surgido recientemente como un campo de estudio fascinante, con aplicaciones potenciales estimulantes. A veces, el grupo estructura una organización 3D fibrilar atrapada de nanoestructuras que pueden entrelazar partículas solubles para formar geles reales. Aquí presentamos una breve perspectiva de estas nanoestructuras y geles físicos autoensamblados .
2.1 Nanoestructuras autoensambladas
Nanoestructuras auto-recogidas de aminoácidospueden dividirse por sus bloques de estructura constituyente, I. e. Bloques de estructura basados en aminocorrosivos alterados y no modificados. Auto-reunión de aminoácidos modificados Las estructuras auto-recopiladas de aminoácidos ajustados se introdujeron en 1984 cuando Onai y sus colegas combinaron N-(2-hidroxidodecilo) aminoácidos y descubrieron que la N-(2-hidroxidodecilo) valina formaba hebras en solventes naturales inestables. (CH3)2CO o éter dietílico) con helicidad modificada por la quiralidad de la valina. Se notaron propiedades comparables para la leucina (Leu) y la alanina (Ala), mientras que la subsidiaria de triptófano (Trp) no mostró una disposición de fibra helicoidal. Más tarde se vio que los ácidos N-acil-L-aspártico (CnAsp, n=12–18) podían enmarcar totales tipo gel en arreglos fluidos a pH medio y temperaturas bajas. Las morfologías de estas congregaciones cambiaron de vesículas a filamentos helicoidales, dependiendo de la longitud de las cadenas de hidrocarburos y del pH de la disposición. También se vio que C12Glu no formaba filamentos, mientras que C12Ala se agrupaba en hebras redondas y huecas sin helicidad.
2.2 Hidrogeles
También se ha demostrado que los aminoácidos individuales enmarcan estructuras 3D de nanoestructurasque podría capturar átomos solubles formando geles supramoleculares. En este segmento hablamos de varios procedimientos para configurar estos geles y sus sugerencias. Siendo los primeros en aplicar la forma enzimática para tratar los hidrogeles a base de aminocorrosivos listos, Xu y sus colaboradores utilizaron fosfatasa antiácida, que elimina el grupo de fosfato hidrofílico del fosfato de tirosina Fmoc y lo convierte en Fmoc-Tyr hidrofóbico. Este ajuste en la solvencia desencadenó la gelificación supramolecular de Fmoc-Tyr que comprende una morfología nanofibrilar. Esta metodología de progreso sol-gel enzimático se usó más tarde para detectar externamente la acción de los inhibidores de una proteína específica. Pamidronato disódico, Zn2+, y el ortovanadato de sodio (Na3VO4) se analizaron como inhibidores y se estimaron sus focos inhibidores de bases comprobando el cambio de etapa sol-gel (Figura 6B). Yang y sus colegas también anunciaron la hidrogelización utilizando la metodología enzimática en la que un Fmoc-L-Tyr(PO(OH)2-OMe) "no hidrogelificante" se transformó en un Fmoc-L-Tyr-OMe hidrogelificante después del tratamiento con fosfatasa. Las nanofibras del hidrogel se formaron principalmente a partir del hidrogelador, pero se doparon con el antecedente hidrofílico, presentando su solidez en medio fluido.
3. Conclusiones y Perspectivas de Futuro
Los aminoácidos han surgido como los bloques de estructura biomotivados más sencillos para crear nanoestructuras. Como se examinó en esta encuesta del centro, se observa que tanto los aminoácidos modificados como los no modificados forman nanoestructuras con diferentes morfologías, incluidas hebras, vesículas, nanorods, nanoflakes, nanotubos, etc. apto para inmovilizar partículas solubles de esta manera enmarcando geles. Estas nanoestructurasson de importancia fundamental tanto desde la perspectiva de la enfermedad como de la ciencia de los materiales. Las hebras creadas a partir de la autoreunión de aminoácidos desprotegidos, como Phe, Tyr y Trp, se parecen a las congregaciones amiloide de proteínas comunes. Estos hallazgos fortalecen la asociación de problemas metabólicos y enfermedades amiloides, y la comprensión del componente de acumulación de aminocorrosivo podría revelar información sobre la etiología básica de estas infecciones. Además, las estrategias para capturar los desarrollos de fibra posiblemente proporcionen nuevos modelos ideales para la mediación correctiva en estas infecciones. Por otra parte, los aminoácidos ajustados producen nanoestructuras/hidrogeles para diferentes aplicaciones, incluida la ejemplificación y administración de fármacos, aceptores de electrones para células solares, disposición y ajuste de nanopartículas de plata en la red de hidrogel,