Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Relación secuencia-estructura en proteínas-proteínas amiloidogénicas con secuencias camaleónicas

Banach M, Kalinowska B, Konieczny L y Roterman I

La existencia de fragmentos de cadena polipeptídica en los que secuencias idénticas se traducen en diferentes pliegues secundarios da lugar a cuestiones relativas a la variabilidad estructural asociado con amiloidogénesis. En este artículo se evalúa la contribución estructural de secuencias idénticas a un núcleo hidrofóbico común sobre la base del modelo de gota de aceite difusa. El modelo compara la distribución de densidad de hidrofobicidad observada en una molécula de proteína con su contraparte idealizada, donde todos los residuos hidrofílicos están expuestos en la superficie mientras que todos los residuos hidrofóbicos están internalizados. Se cree que la variabilidad conformacional de dichos fragmentos está asociada con su función: participan en la formación de un núcleo estable o se involucran en la mediación de la función biológica de la proteína. El modelo de gota de aceite difuso proporciona pistas sobre el papel de las secuencias camaleónicas en los priones, vistos como lugares potenciales de cambios conformacionales que dan como resultado la amiloidogénesis.