Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Autoensamblaje de sistemas abiertos de proteínas: una visión integral basada en las interacciones entre vectores de momento hidrofóbico y dipolar eléctrico 3d

Ángel Mozo-Villarías, Juan A Cedano y Enrique Querol

Uno de los fenómenos más importantes en biología y medicina es el autoensamblaje de proteínas. En estudios anteriores, consideramos principalmente ensamblajes cerrados con un número finito de componentes. Este artículo explora aún más los autoensamblajes que involucran un número indeterminado de componentes o sistemas abiertos. A pesar de la gran variedad de tamaños, formas y funciones que presentan en la naturaleza los complejos autoensamblados de proteínas, todos ellos parecen obedecer a una ley relativamente simple en cuanto a sus interacciones hidrofóbicas. Esta ley se puede expresar en términos muy simples con la ayuda de la definición del vector de momento hidrofóbico aplicado a la doble capa de fosfolípidos en las membranas biológicas como modelo. En pocas palabras, las proteínas se ensamblan tendiendo a alinear sus vectores de momentos hidrofóbicos, H. La razón de que solo unos pocos ejemplos de ensamblajes muestren una alineación perfecta de sus vectores H se debe a la acción modificadora de sus interacciones electrostáticas por medio de sus momentos dipolares eléctricos. , D. Este principio funciona en todas las escalas de tamaños de proteínas y permite ensamblajes de orden superior, es decir, ensamblajes de ensamblajes.