Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

ReportSites: un método computacional para extraer información posicional y fisicoquímica de conjuntos de datos de modificación postraduccional proteómica a gran escala

Alistair VG Edwards, Gregory J Edwards, Martin R Larsen y Stuart J Cordwell

Antecedentes: Extraer significado biológico de conjuntos de datos proteómicos que contienen modificaciones postraduccionales un desafío central de la proteómica y la biología de sistemas a gran escala. Informamos sobre la generación de un nuevo programa (ReportSites) para identificar con precisión la ubicación y el entorno químico local de un residuo de aminoácido en particular, o grupo de residuos, dentro de conjuntos de datos proteómicos a gran escala, utilizando secuencias peptídicas caracterizadas por espectrometría de masas combinadas con proteína. bases de datos de secuencias. El programa es ideal para destilar información regional y espacial de conjuntos de datos de modificación postraduccional, donde los patrones de secuencia que rodean los sitios procesados pueden revelar más sobre los requisitos funcionales y estructurales de la modificación y los procesos bioquímicos que los regulan.

Resultados: Desarrollamos ReportSites utilizando un conjunto de prueba de datos fosfoproteómicos de miocardio de rata que contiene aproximadamente once mil sitios de fosforilación únicos. Estos sitios se usaron para identificar patrones asociados con la ubicación del sitio (información de secuencia espacial) dentro del contexto de la secuencia de proteína completa y dos aspectos seleccionados del entorno físico-químico inmediato (pI local e hidrofobicidad). Estos también se compararon con los valores correspondientes extraídos de la base de datos completa para permitir la comparación de las tendencias de fosforilación.

Conclusiones: ReportSites permitió descifrar los aspectos físico-químicos de la fosforilación de proteínas en un conjunto de prueba de once mil sitios de fosfo. También se documentaron las propiedades básicas de las proteínas modificadas, como la ubicación del sitio en el contexto de la proteína completa. Este programa se puede adaptar fácilmente a cualquier modificación postraduccional (o, de hecho, a cualquier secuencia de aminoácidos definida), o ampliarse para incluir factores más descriptivos (como la modificación de los dominios de unión o la estructura de la proteína). Esto lo convierte en una herramienta versátil. con el potencial de ayudar a revelar nuevos aspectos de la distribución de modificaciones postraduccionales. El código está disponible gratuitamente a los autores previa solicitud y se puede acceder en línea.