Revista de cromatografía y técnicas de separación
Acceso abierto
ISSN: 2157-7064
ISSN: 2157-7064
Ángel Alberto Justiz Vaillant, Patrick Eberechi Akpaka, Norman McFarlane-Anderson, Monica P Smikle y Brian Wisdom
La inmunoglobulina Y (IgY) es la principal proteína presente en la yema de huevo aviar. Este anticuerpo cumple importantes funciones en la protección de las aves avestruz frente a infecciones. El objetivo de este estudio fue demostrar la capacidad de unión de las proteínas A estafilocócicas (SpA) a la IgY de avestruz y evaluar la purificación de la IgY mediante cromatografía de afinidad de SpA. En el proceso se utilizaron polietilenglicol cloroformo (Polson), cromatografía de afinidad, ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA) y métodos de transferencia Western. Los resultados obtenidos revelaron que la IgY de avestruz tiene una cadena pesada de 70 kDa y una cadena ligera de 30 kDa, lo que confirma los resultados por Western blot. Además, se mostraron livetinas (proteínas de yema de huevo) en la electroforesis de proteínas que precedió a la transferencia Western. La capacidad de unión entre SpA e IgY de avestruz es importante porque SpA puede usarse como reactivo en inmunoensayos para la detección de anticuerpos contra agentes microbianos que generalmente infectan al ganado. Esta es la primera vez que se informa en la literatura sobre el uso de SpA para la purificación de IgY de avestruz.