Revista de Investigación y Desarrollo
Acceso abierto

abstracto

Purificación y caracterización de una proteasa de garbanzo de semilla verde (Cicer arentum)

Tooba Naz Shamsi, Priyankar Sen y Sadaf Fátima

Antecedentes: Las proteasas son omnipresentes en la naturaleza y se ha encontrado que juegan un papel importante en funciones biológicas como la digestión de los alimentos, el control de la coagulación de la sangre, la apoptosis y la interacción de los receptores de señalización en animales.

Método: La proteasa se purificó mediante remojo de la muestra, homogeneización, precipitación con sulfato de amonio y cromatografía de intercambio iónico en columna de DEAE-celulosa. La actividad de la proteasa se determinó utilizando Nα-benzoil-DL-arginina-p-nitroanilida (BAPNA) como sustrato cromogénico. Se realizó la caracterización bioquímica de la estabilidad de la temperatura, el perfil de pH y el efecto de varios inhibidores sobre la actividad enzimática.

Resultados: Hemos purificado una proteasa similar a la tripsina de ~23 kDa de Cicer arentum, semillas de garbanzo verde. La proteasa muestra una estabilidad apreciable en un amplio rango de pH y temperatura.

Conclusión: Hasta donde sabemos, es el primer informe sobre la purificación de proteasa con propiedades similares a la tripsina, de esta fuente.