Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto
ISSN: 0974-276X
ISSN: 0974-276X
Majid Ebrahimi, Kazem Sharifi, Ariful Islam, Hirofumi Miyazaki, Yuki Yasumoto, Yoshiteru Kagawa, Yui Yamamoto, Takao Kitagawa, Yasuhiro Kuramitsu, Kazuyuki Nakamura y Yuji Owada
Las proteínas de unión a ácidos grasos (FABP) son chaperonas de lípidos intracelulares que median en las funciones de captación, transporte y señalización de los ácidos grasos. Estudios anteriores sugieren que FABP7 regula la proliferación y diferenciación de la glía radial y los astrocitos y está asociado con varias enfermedades del sistema nervioso central, incluido el glioma y las enfermedades neuropsiquiátricas. Sin embargo, el mecanismo subyacente es poco conocido. Para explorar más a fondo las funciones mecánicas de FABP7 en la función de los astrocitos, se comparó el proteoma de los astrocitos cultivados a partir de ratones Fabp7 KO con sus homólogos de tipo salvaje mediante electroforesis en gel bidimensional (2-DE). Encontramos que 16 puntos de proteína mostraron una intensidad de expresión diferencial en geles 2-DE. Entre ellos, siete puntos aparecieron elevados y nueve puntos aparecieron disminuidos en los astrocitos Fabp7 KO. Los puntos seleccionados se analizaron mediante cromatografía líquida de espectrometría de masas en tándem (LC-MS/MS) y su identidad proteica se reveló posteriormente mediante bases de datos de proteínas. Se seleccionaron cuatro puntos que incluyen fosfoproteína enriquecida en astrocitos 15 (PEA-15), GFAP, vimentina y FABP7 para confirmación adicional mediante transferencia de Western. Consistentemente, hubo una disminución significativa en la expresión de PEA-15 y vimentina, los cuales juegan un papel importante en la proliferación, diferenciación, maduración y supervivencia de los astrocitos. Estos resultados sugieren el mecanismo molecular de cómo FABP7 controla la función de los astrocitos y brindan nuevos conocimientos para explicar el papel de FABP7 en el glioma y la gliosis reactiva.