ISSN: 2471-9315
Doughari JH y Onyebarachi GC
La poligalacturonasa es una enzima pectinolítica que cataliza la escisión hidrolítica de la cadena de enlace del esqueleto poligalacturónico. En este estudio, se produjo poligalacturonasa a partir de Aspergillus flavus aislado de un vertedero de naranjas. La producción se llevó a cabo en fermentación en estado sólido. La producción óptima de poligalacturonasa se encontró en un período de incubación de 96 h, pH 4,5 y a 35 °C utilizando sulfato de amonio, cáscara de naranja como mejores fuentes de nitrógeno y carbono, respectivamente. La enzima se precipitó con etanol al 60% dando como resultado una purificación de 3,54 veces, y la purificación de la enzima con Sephadex G-75 dio como resultado una purificación de 9,93 veces. La enzima purificada mostró su máxima actividad en presencia de ácido poligalacturónico a 35°C y pH 4,5, mientras que para el análisis de electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato de sodio (SDS-PAGE), el peso molecular obtenido fue de 66 KDa. Se encontró que el valor de Km y Vmax de la enzima era de 0,705 mg/mL y 1,0508 µmol/min, respectivamente. La adición de cloruros metálicos e inhibidores redujo la actividad enzimática. Basado en las propiedades fisicoquímicas de la enzima purificada, esta enzima posee un gran potencial para aplicaciones industriales y biotecnológicas como clarificación de frutas y extracción de aceite.