Genómica y biología fúngica
Acceso abierto

abstracto

Producción y Caracterización de Proteasas Queratinolíticas Producidas por Onygena corvina

Yuhong Huang, Peter Kamp Busk y Lene Lange

Las granjas avícolas producen ingentes cantidades de desechos de plumas que provocan serios problemas locales de eliminación y acumulación y resultan en contaminación ambiental. Las plumas están compuestas de proteína rica en β-queratina y son altamente resistentes a la degradación. Se investigó el potencial de degradación de las plumas del hongo no patógeno Onygena corvina cultivando este hongo en un medio con plumas de pato como única fuente de carbono y nitrógeno. O. corvina secretaba un alto nivel de proteasa alcalina y queratinasa suficiente para degradar completamente las plumas de pato. Las condiciones óptimas para la queratinolisis de las plumas fueron 25ºC, pH inicial de 8 y concentración de plumas de 15 g/l. Se encontró que las actividades máximas de proteasa y queratinasa eran 1435 y 72 U/ml, respectivamente. La proteasa fue activa en un amplio rango de pH (pH 6-11) y temperatura (40-60ºC). La queratinasa fue sensible a los inhibidores de serina proteasa y solventes orgánicos y fue inhibida por la mayoría de los iones metálicos, pero fue estimulada por Ca2+ y Fe2+. El análisis de zimograma mostró que O. corvina secretaba principalmente proteasas con peso molecular de aproximadamente 35 y 20 kDa. En comparación con el hongo Trichoderma asperellum, O. corvina mostró un mayor potencial y podría ser relevante para la bioconversión de desechos de plumas en productos de alto valor.