Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Hipótesis del reordenamiento polipeptídico y su implicación en la diversidad genética

Hicham Bouabe

El empalme de proteínas es un proceso postraduccional, en el que una secuencia interpuesta anidada (inteína) se empalma fuera del interior de un precursor polipeptídico y los fragmentos de proteínas flanqueantes ( exteínas) se ligan para formar una proteína madura. Este proceso se identificó en levaduras, bacterias y la planta jackbean, y recientemente para el procesamiento de antígenos MHC clase I en vertebrados. Por lo tanto, parece muy probable que, además de antígenos, se puedan sintetizar proteínas funcionales mediante corte y empalme postraduccional en vertebrados. El empalme de proteínas indica que las proteínas, después de su traducción, pueden evolucionar y cambiar/intercambiar sus secuencias. La disponibilidad de mecanismos naturales de corte y empalme de proteínas lleva a la suposición de que tales y/o mecanismos similares podrían existir permitiendo la reordenación de polipéptidos in vivo a gran escala y de manera diversa. Por lo tanto, propongo aquí una hipótesis de reordenamiento de polipéptidos que describe la generación de nuevas proteínas (proteínas de mosaico) a través del intercambio o reorganización de secuencias polipeptídicas definidas (módulos) entre o dentro de proteínas traducidas. Se discuten las implicaciones de esta hipótesis en la diversidad genética, propiedades antigénicas de proteínas y enfermedades.