Revista de química física y biofísica
Acceso abierto

abstracto

Actina y tropomiosina naturales del músculo de captura de moluscos

Girich UV, Lazarev SS, Vyatchin IG, Matusovsky OS y Sheludko NS*

En este trabajo se aislaron las principales proteínas de los filamentos finos (actina y tropomiosina) del músculo de captura del mejillón Crenomytilus grayanus y del conejo músculos esqueléticos. La actina y la tropomiosina de conejo y la tropomiosina de mejillón se aislaron mediante métodos tradicionales en lugar de métodos "naturales". actina de mejillón (es imposible aislar la actina de mejillón del polvo de acetona). Estas proteínas se utilizaron para reconstruir complejos de actina+tropomiosina de forma no híbrida e híbrida. Un complejo no híbrido, reconstruido a partir de actina de conejo y tropomiosina, tiene una viscosidad reducida más alta que el complejo de proteínas de mejillón donde la viscosidad reducida era casi indistinguible de la viscosidad intrínseca. Se purificaron ambas actinas de conejo y mejillón mediante ciclos de polimerización-repolimerización seguidos de cromatografía de filtración en gel. Durante la purificación, la viscosidad de ambas actinas aumentó y la diferencia de viscosidad entre ellas disminuyó. Basándonos en la electroforesis SDS, no encontramos ninguna de las otras proteínas en las fracciones cromatográficas, excepto actina. Sin embargo, las fracciones cromatográficas obtenidas tienen diferencias significativas en viscosidad y velocidad de polimerización. Creemos que estas propiedades causadas por la presencia de un "factor final” (como β-actinina o Cap Z) en preparaciones de actina. Los datos obtenidos indican que el aislamiento de “natural” la actina se acompaña de una coextracción de un "factor final" desconocido o conocido; en cantidades que pueden ser superiores a las que se obtienen del polvo de acetona de los músculos esqueléticos de conejo.