Revista de Farmacia Aplicada
Acceso abierto

abstracto

Nanopéptidos: interacciones no covalentes en química y biología Funciones

Chinnasamy Selvakkumar, Karthikeyan Mutusamy y Sathish Kumar Chinnasamy

Las interacciones que involucran las cadenas laterales de residuos de aminoácidos aromáticos débilmente polares, por ejemplo, fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) y triptófano (Trp) generalmente residen en el interior de las proteínas y ayudan en la estabilización de Estructuras proteicas globulares. La nube de electrones aromáticos de los anillos aromáticos de estos aminoácidos está deslocalizada a ambos lados de los anillos planos, de modo que hay una pequeña carga parcial negativa en la cara y una pequeña carga parcial positiva en los átomos de hidrógeno del borde, lo que lleva a la posibilidad de interacciones electrostáticas. Estas interacciones juegan un papel vital en los adyuvantes de vacunas basadas en nanofibras y en el desarrollo de vacunas contra la cocaína y el creciente interés y el desarrollo de fármacos basados en estructuras. Además de las fuerzas electrostáticas, las interacciones aromáticas también consisten en fuerzas de van der Waals e hidrofóbicas. Estas interacciones débilmente polares son entálpicamente comparables a un enlace de hidrógeno. Los métodos de ingeniería de proteínas han revelado que la introducción de pares aromáticos y grupos aromáticos aumenta la estabilidad térmica de las proteínas y se ha demostrado que la introducción de una interacción aromática adicional mejora la termofilia y la termoestabilidad de la familia de 11 xilanasas. Estas interacciones débilmente polares también tienen un papel importante en la estabilidad del ADN. A continuación se analizan diferentes tipos de interacciones débilmente polares que involucran las cadenas laterales aromáticas.