Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Sistemas de expresión asistida por chaperonas moleculares: obtención de Proteínas recombinantes solubles y activas para uso estructural y terapéutico Propósitos

Xolani Henry Makhoba, Ofentse Jacob Pooe y Mathews Simon Mthembu

Durante muchos años, la producción de proteínas recombinantes ha estado en el centro de las biociencias utilizadas con fines estructurales y terapéuticos. La producción de proteínas recombinantes en un sistema huésped extraño como E. coli ha sido un gran desafío. Esto ha tenido un impacto negativo en la búsqueda en curso de medicamentos alternativos y vacunas para enfermedades como la esquistosomiasis, la enfermedad del sueño africana y la malaria. En la actualidad, no se dispone de ningún sistema para producir diversas proteínas recombinantes a partir de diferentes fuentes. Por lo tanto, la búsqueda de un sistema universal que pueda utilizarse para cualquier proteína recombinante es crucial. Los requisitos básicos para la producción de proteínas de alta calidad en una forma activa pura y soluble han llevado al uso de chaperonas moleculares como complemento durante la producción de proteínas recombinantes en E. coli. Las chaperonas moleculares son proteínas conocidas por ayudar a las proteínas recién sintetizadas a completar sus etapas de plegamiento. Este sistema ha mejorado varias proteínas que son difíciles de producir en el huésped E. coli. Sin embargo, algunas proteínas no se han producido como proteínas puras, solubles o activas. Por esta razón, esto ha llevado a algunos investigadores a sugerir el uso de sistemas de hospedaje diseñados que no produzcan chaperonas moleculares endógenas como Hsp70 o Hsp40. Sin embargo, estos sistemas no son fáciles de trabajar debido a su fragilidad. Por lo tanto, este trabajo explora algunos de los avances logrados, así como los desafíos que se enfrentan para llegar al sistema deseado que puede cumplir con todos los requisitos para obtener el producto proteico deseado.