Revista de Proteómica y Bioinformática

Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

ISSN: 0974-276X

abstracto

Carboxilesterasas microbianas: una idea de la adaptación térmica usando In Enfoque silico

Samta Sood, Nikhil Sharma y Tek Chand Bhalla

Las carboxilesterasas (CE’s), son un grupo de esterasas que catalizan la hidrólisis de la molécula de éster carboxílico para formar alcohol y ácido carboxílico en presencia de agua. Se ha realizado un análisis in silico de diez secuencias de carboxilesterasas (E.C. 3.1.1.1) de organismos mesófilos y termófilos para varios parámetros fisicoquímicos y comparación de aminoácidos. Diez secuencias, cinco de cada grupo, se recuperaron del NCBI y se alinearon utilizando la herramienta de alineación de secuencias múltiples MUSCLE. La relación filogenética entre los dos grupos se ha encontrado utilizando el método de máxima parsimonia de MEGA-6. Estas secuencias se analizaron más a fondo utilizando la herramienta en línea ProtParam ExPASy para algunas propiedades fisicoquímicas importantes. La alineación de secuencias múltiples (MSA) mostró la presencia de la tríada catalítica conservada S157, D254, H284. El método de parsimonia máxima utilizando MEGA-6 distinguió las esterasas mesófilas y termófilas en sus respectivos subgrupos. Los dos grupos mostraron una variación significativa en sus propiedades físicas y químicas. Se encontró que el pI teórico y los residuos cargados negativamente eran significativos en el presente estudio. El aminoácido Gln (Q), Val (V) mostró una variación estadística significativa con 1,7 y 1,5 veces. Las estadísticas de valor de pliegue mostraron dominancia de Asn (1.4), Gln (1.7), Cys (1.4), Thr (1.3), Trp (1.4) y Lys (1.2) en mesófilos mientras que Ala (1.1), Arg (1.5), Ileu (1.3), Glu (1.2), Tyr (1.2), Val (1.5) en termófilos. Los residuos de aminoácidos polares Gln (Q), Asn (N), Cys (C) Lys (K), Thr (T) y Glu (D) además de su dominio en uno y otro grupo ayudan a distinguir las lipasas de las esterasas por su afinidad por ésteres grasos de cadena corta solubles en agua. Debido a la afinidad de estos aminoácidos con las moléculas de agua, tienden a estar en el exterior de una proteína, por lo que pueden interactuar con la región polar de las superficies.

Descargo de responsabilidad: este resumen se tradujo utilizando herramientas de inteligencia artificial y aún no ha sido revisado ni verificado.
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