Revista de química física y biofísica
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abstracto

Estudios de simulación MD de fumarasa revelan estabilidad termodinámica

Salam Pradeep Singh, Chitta Ranjan Deb, Lakhmi Nandan Kakati y Bolin Kumar Konwar

Se sabe que la enzima fumarasa cataliza la interconversión estéreo específica de fumarato a L-malato, que forma parte del ciclo de Krebs. A pesar de la importancia biológica y la importancia de esta enzima, el mecanismo de reacción de la fumarasa no se comprende ni se conoce por completo. En este contexto, se llevó a cabo un experimento de simulación de dinámica molecular durante al menos 10 nanosegundos de simulación de dinámica molecular utilizando el programa Nano Scale Molecular Dynamics implementado en Discovery Studio 4.0. El análisis de la trayectoria de varios parámetros de energía reveló la estabilidad termodinámica de la enzima. Los presentes hallazgos pueden ayudar a comprender la importancia biológica de esta enzima.