Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Enfoques in-silico para estudiar la diafonía de diferentes quinasas asociadas en diversos procesos biológicos con sus socios sustratos que interactúan

Gohar Taj, Payal Agarwal y Anil Kumar

La vía de transducción de señales utiliza la interacción de acoplamiento con quinasas que también pueden estar reguladas por fosforilación. La regulación de estas interacciones de acoplamiento por fosforilación permite un nivel adicional de control sobre los diversos procesos biológicos, incluida la inducción de defensa Crosstalk. Las secuencias de aminoácidos que rodean el motivo de fosforilación se han estudiado ampliamente. Sin embargo, en el presente estudio, se han hecho intentos para identificar la presencia de determinantes/motivos importantes para la especificidad de sustrato de la proteína quinasa activada por mitógenos (MAPK), la CaM quinasa II, la proteína quinasa C, el receptor tirosina quinasa en las 54 MAPK 3 y MAPK identificadas. 6 sustratos de Arabidopsis thaliana. Todos los sustratos identificados no poseen los sitios de fosforilación (p) S/ (p) T-P conocidos. De los 54 sustratos, 47 tienen un sitio S/T-P y 7 carecen de dichos sitios para la interacción. Asimismo, 8 muestra el patrón XXRRX(p)S, 28 muestra el patrón HYDXRXX(p)SXX, 35 muestra el patrón HYDXRXX(p)S, 12 muestra el patrón R/K(1-3)X(p) S/T(HYD)R/ patrón K(1-3) y 17 muestra el patrón Na(1-3)-X-(p)Y-XX-HYD. Con el fin de determinar el papel de los aminoácidos hidrofóbicos circundantes en la interacción, también se identificaron otros patrones/motivos conservados en los sustratos de MAPK, que incluyen XXRRX(p)S, HYDXRXX(p)SXX, HYDXXRXX(p)S, R/ K(1-3)X(p)S/T(HYD)R/K(1-3), Na(1-3)-X- (p)Y-XX-HYD (Na-Hidrofílico; HYD- Hidrofóbico ;X- Cualquier aminoácido) patrón. Estos patrones conservados muestran sitios de activación para otras quinasas, a saber. Proteína quinasa-1 activada por MAPK, proteína quinasa-2 activada por MAPK, CaM quinasa II, proteína quinasa C, proteína tirosina quinasa respectivamente. La identificación de los socios que interactúan en función de los aminoácidos circundantes de los sitios de fosforilación podría ser útil para comprender estas complejas redes jerárquicas involucradas en el control de las vías de señalización de defensa.