Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Parámetros helicoidales y correlaciones de repeticiones ricas en leucina en tándem en Proteínas

Purevjav Enkhbayar, Hiroki Miyashita, Robert H Kretsinger y Norio Matsushima

Las repeticiones ricas en leucina (LRR) están presentes en más de 20 000 proteínas, desde virus hasta eucariotas. La mayoría de las unidades LRR tienen una longitud de 20 a 30 residuos y se pueden dividir en un segmento altamente conservado y un segmento variable. Se han reconocido ocho clases. De dos a sesenta y dos unidades ocurren en tándem para formar una estructura LRR. Las estructuras terciarias de estos LRR son helicoidales, en las que las hebras β de los segmentos altamente conservados se apilan en paralelo. Esta hélice consiste en una disposición superhelicoidal de unidades estructurales repetidas. Lo llamamos una bobina de solenoides. Hemos utilizado nuestro programa HELFIT para asignar parámetros helicoidales a 642 LRR de estructuras conocidas de 114 proteínas. Presentamos estos parámetros y sus correlaciones con ocho clases de LRR, con el número de unidades repetidas en LRR, con oligomerización y con el estado del ligando de LRR. Los parámetros helicoidales de las ocho clases de LRR con frecuencia se superponen entre sí. Sin embargo, la distancia constante entre las hebras β paralelas es el principal determinante de los parámetros helicoidales de los LRR. Cuando el número de repetición, n, en LRR es pequeño, las estructuras de LRR son más variables y, por inferencia, más flexibles. En los LRR con n ≥ 10, Δz (el aumento por unidad de repetición) del “RI-like” y “que contienen cisteína” clases es más pequeña que las de “SDS22-like”, y “Plant-specific” clases, esta diferencia se atribuye principalmente a la diferencia en las unidades estructurales. Los parámetros helicoidales de los LRR describen sin ambigüedad tanto las hélices derechas como las izquierdas, los dímeros helicoidales y los subdominios, si existen. Además, los parámetros helicoidales detectan con sensibilidad cambios estructurales inducidos por proteínas, interacciones de proteínas, glicosilación y/o mutación.