Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto
ISSN: 0974-276X
ISSN: 0974-276X
Keiichi Izumikawa, Hideaki Ishikawa, Harunori Yoshikawa, Goro Terukina, Naoki Miyazawa, Hiroshi Nakayama, Yuko Nobe, Masato Taoka, Yoshio Yamauchi, Sjaak Philipsen, Toshiaki Isobe y Nobuhiro Takahashi
Los complejos SMN (proteína de supervivencia de la neurona motora) son esenciales para la biogénesis de las pequeñas ribonucleoproteínas nucleares ricas en uridina (UsnRNP). Durante la biogénesis, los complejos SMN unidos a UsnRNP se transportan desde el citoplasma al núcleo y se trasladan al cuerpo de Cajal (cuerpos)/Gemas (Cajal/Gemas) donde los complejos SMN-UsnRNP se someten a modificaciones químicas adicionales y se disocian al Complejos SMN y las UsnRNP maduras. Aunque las UsnRNP maduras se ensamblan en spliceosoma con pre-ARNm recién transcrito en las fibrillas de pericromatina en la cromatina, el papel de los complejos SMN nucleares disociados sigue sin determinarse. En este estudio, identificamos a Friend of Prmt1 (FOP; objetivo de cromatina de Prmt1, CHTOP; C1orf77) como un componente novedoso de los complejos SMN nucleares mediante la purificación por afinidad con biotina, junto con la identificación de proteínas basada en espectrometría de masas. La FOP se asoció con SMN, Gemines 2, 3, 4, 6 y 8, proteína de retraso mental 1 (FMR1) X frágil y sin rasgar, así como con ARNsn U5 y U6 en el núcleo, pero no con proteínas Sm, Gemin5, Colina y ARNsn U1 y U2. Usando el método proteómico cuantitativo con SILAC junto con interferencia de ARN, también demostramos que se requiere FOP para la asociación de los complejos SMN con hnRNP, proteínas histonas y varias proteínas de unión a ARN. Se informa que FOP se localiza principalmente en las motas nucleares, se une a la cromatina y desempeña un papel en la regulación transcripcional del ARNm. Nuestros datos actuales sugieren que el complejo SMN nuclear que contiene FOP participa en el proceso de regulación postranscripcional del ARNm.