Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Flavobacterium johnsoniae Tirosina amoníaco liasa (Fjtal) In-Silico Estructura Predicción y acoplamiento molecular a L-tirosina, ácido P-cumárico (pHCA) y ácido cafeico

Seyyed Amirrez Mousavi Majda

Responsable de la conversión de L-tirosina a ácido p-cumárico en Flavobacterium johnsoniae, FjTAL ha llamado la atención de muchos ingenieros bioquímicos que desean llevar a cabo una biosíntesis sostenible esquema para la producción de compuestos aromáticos. En este estudio, con la ayuda de varias herramientas computacionales, se han predicho las estructuras secundaria y terciaria de FjTAL. Los resultados sugieren que FjTAL forma un homo-tetrámero cuando está activo como una enzima citosólica y se compone principalmente de hélices alfa. Con la ayuda del acoplamiento molecular, se puede plantear la hipótesis de que es probable que FjTAL se una a la L-tirosina, al ácido p-cumárico y al ácido cafeico con un mecanismo molecular similar y, por lo tanto, el ácido p-cumárico y el ácido cafeico pueden mostrar una respuesta de retroalimentación negativa. hacia la enzima e inhibir su actividad competitivamente. Se han descubierto dos bolsillos de unión distintos, uno de los cuales contiene residuos altamente conservados entre varias especies. Los residuos que forman el grupo prostético 3, 5-dihidro-5-metiliden-4H-imidazol-4-ona (MIO) también emergen en el bolsillo de unión conservado evolutivamente. La otra cavidad descubierta podría ser un segundo sitio de unión para los ligandos o simplemente un artefacto de la tarea de acoplamiento molecular.