Revista de Proteómica y Bioinformática

Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

ISSN: 0974-276X

abstracto

Efecto de la disponibilidad de hierro en la supervivencia de resistentes a los carbapenémicos Acinetobacter baumannii: un enfoque proteómico

Vishvanath Tiwari y Rajeswari R Moganty

Acinetobacter baumannii es un patógeno notorio y se sabe que causa infecciones hospitalarias nosocomiales. Actualmente, los carbapenémicos son los antibióticos más efectivos contra A. baumannii; sin embargo, la resistencia emergente a los carbapenémicos por parte de A. baumannii dificultó aún más el tratamiento de las infecciones. Uno de los requisitos para una invasión y colonización exitosa de A. baumannii es el micronutriente esencial de hierro dentro del huésped humano. Sin embargo, la biodisponibilidad del hierro está secuestrada debido a la inmunidad nutricional del huésped, que actúa como un importante factor de virulencia. El presente estudio es un intento de identificar proteínas de membrana en respuesta a condiciones de sobrecarga de hierro y limitación de hierro in vitro mediante el uso de electroforesis diferencial en gel (DIGE) y cromatografía líquida-espectrometría de masas en tándem (LC-MS). /EM). La cepa clínica resistente a carbapenem de A. baumannii en condiciones de estrés por hierro mostró una alta expresión del receptor Fhu E, receptor de acinetobactina férrica, receptor de ferrienterchelina, receptor de sideróforo férrico, bacterioferritina e inhibidor de la división celular, lo que sugiere su correlación en la elusión del hierro dentro del huésped humano. Por el contrario, en presencia de hierro, las proteínas como la ATP sintasa, la malato deshidrogenasa, la acetil-CoA carboxilasa, la proteína ribosómica, las EF-T, etc. se elevan, lo que indica su papel para facilitar el metabolismo de carbohidratos, aminoácidos, ácidos grasos y ácidos nucleicos. Los resultados actuales indican la adaptabilidad de A. baumannii resistente a los carbapenémicos a la disponibilidad de hierro mediante la expresión diferencial de algunas de sus proteínas de membrana.

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