ISSN: 2329-6674
Marco W. Fraaije y Edwin van Bloois*
Las peroxidasas (EC1.11.1.x) representan una gran familia de oxidorreductasas que normalmente usan peróxido de hidrógeno como aceptor de electrones para catalizar la oxidación de moléculas de sustrato. La gran mayoría de estas enzimas contienen hemo como cofactor [1] y están presentes de forma ubicua en procariotas y eucariotas. Las peroxidasas ocupan un lugar central en una variedad de procesos bioquímicos, que van desde la biosíntesis del material de la pared celular hasta las respuestas inmunológicas de defensa del huésped [2,3]. Las peroxidasas que contienen hemo se clasificaron originalmente en dos superfamilias: las peroxidasas vegetales y las peroxidasas animales [4]. Sorprendentemente, algunos miembros de la superfamilia de las peroxidasas se han estudiado durante más de un siglo como, por ejemplo, la peroxidasa de rábano picante (HRP) [5], y en este sentido, fue muy fascinante que el primer miembro de una superfamilia de peroxidasa recién descubierta, el grupo de las peroxidasas tipo DyP, fue descrito a finales de los 90 [6]. Aquí, analizaremos las características bioquímicas y estructurales de las peroxidasas de tipo DyP, así como su prometedor potencial biotecnológico.