Revista internacional de minería de datos biomédicos
Acceso abierto

abstracto

Cambios dinámicos en el proteoma del músculo esquelético durante la atrofia inducida por denervación

marcus kruger

          Resumen

La pérdida de estimulación neuronal aumenta la descomposición de las proteínas y disminuye la unión de las proteínas, lo que provoca una rápida desgracia a granel. Para explicar las variaciones fisiopatológicas que ocurren en los músculos en descomposición, utilizamos el marcado de isótopos estables y la espectrometría de masas para medir con precisión los cambios en la articulación de las proteínas durante la descomposición instigada por denervación después del área del nervio ciático en el músculo esquelético. Además, los ratones recibieron una dieta SILAC que contenía lisina 13C6 durante cuatro, siete u once días para calcular los grados relativos de combinación de proteínas en los músculos denervados y de control. Los péptidos restantes de ubiquitina (K-γ-GG) se perfilaron mediante el avance de la inmunoafinidad para reconocer sustratos probables de la vía proteasómica de la ubiquitina. Además de un perfil de articulación de proteínas, utilizamos una forma de nomenclatura SILAC de latidos cardíacos para tratar de reconocer las tasas diferenciales de unión de Lys6 entre el control y el músculo denervado. La mejora de los restos de diglicina distinguió 2100 lugares de ubiquitinación endógena y descubrió una firma de diglicina de proteína metabólica y miofibrilar, que incluye cadenas sustanciales de miosina (MyHC), miomesinas y titina, durante la denervación.

Examen cercano de estos conjuntos de datos proteómicos con atrogenes conocidos utilizando un enfoque arbitrario de timberland reconoció 92 proteínas sujetas a atrogenes directriz que recientemente no se han relacionado directamente con la caries provocada por la denervación. La correlación de la amalgama de proteínas y los datos proteómicos mostraron que la regulación positiva de proteínas específicas a la luz de la denervación se logra básicamente mediante el ajuste de proteínas. Esta investigación brinda el examen principal incorporado de la articulación de proteínas, marcas de amalgamación y ubiquitina durante la descomposición sólida en un ser vivo.< /span>