Revista de Glicobiología
Acceso abierto
ISSN: 2168-958X
ISSN: 2168-958X
Koichiro Yamamoto, Hideo Hori, Yoshihiro Yamamoto, Kazuo Takahashi, Yukio Yuzawa y Yoshiyuki Hiki
Antecedentes: Se ha encontrado que la IgA1 subgalactosilada aumenta en la nefropatía por IgA (IgAN) mediante un ensayo ELISA que utiliza aglutinina Helix aspersa ( HAA) que reconoce N-acetilgalactosamina (GalNAc). En este estudio, desarrollamos un anticuerpo policlonal (anticuerpo anti-sHGP) contra un péptido bisagra IgA1 sintético con cinco residuos de GalNAc.
Métodos: La especificidad del anticuerpo anti-sHGP se evaluó mediante el tratamiento incremental de IgA con las correspondientes glucosidasas. Luego, se comparó la susceptibilidad de la IgA al anticuerpo anti-sHGP entre pacientes con IgAN (n=39), pacientes con otras formas de enfermedades renales (OKD, n= 36) y controles sanos (n=37), utilizando el ensayo ELISA. La asociación de las capacidades de unión entre el anticuerpo anti-sHGP y HAA se evaluó a ciegas usando los mismos 85 sueros.
Resultados: La capacidad de unión del anticuerpo anti-sHGP aumentó en relación con los tratamientos incrementales de neuraminidasa (desialo-IgA), galactosidasa (desialo/degalacto IgA). Los niveles de unión del anticuerpo anti-sHGP contra IgA sérica fueron significativamente más altos en pacientes con IgAN en comparación con los controles sanos (P = 0,008) y aquellos con OKD (P = 0,049). Los niveles de unión del anticuerpo anti-sHGP estaban estrechamente relacionados con los de HAA ELISA en los mismos sueros de pacientes (RR2=0,5964).
Conclusiones: Se certificó que el anticuerpo anti-sHGP reconoció residuos de GalNAc en el péptido bisagra de IgA1 humana así como HAA. El aumento de la antigenicidad de IgA contra el anticuerpo en IgAN sugirió que un residuo de GalNAc expuesto a IgA1 en suero aumentó en IgAN. Sería necesario identificar la estructura precisa de los O-glicanos específicos de IgAN para desarrollar un anticuerpo más específico.