Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Detección de sitios de plegamiento de proteínas de plegamiento β-Trefoil basada en análisis de secuencias de aminoácidos y alineación de secuencias basada en la estructura

Takuya Kirioka, Panyavut Aumpuchin y Takeshi Kikuchi

La información sobre la estructura 3D de una proteína, incluido su mecanismo de plegamiento, está codificada en su aminoácido secuencia. Se sabe que una proteína β-trébol tiene una propiedad de estructura 3D notable, es decir, la pseudo simetría triple sin empaquetamiento hidrofóbico claro. Es interesante investigar cómo se codifica la información sobre el mecanismo de plegamiento para formar tal topología en la secuencia de aminoácidos de una proteína. En este estudio, se realizan análisis basados en estadísticas de distancia promedio entre residuos y la conservación de residuos hidrofóbicos para secuencias de 26 proteínas β-trébol para identificar sitios significativos para el plegamiento inicial. Los resultados se comparan con las estructuras 3D nativas. Los residuos hidrofóbicos conservados se definen mediante una alineación de secuencias múltiples basada en las estructuras 3D. Se confirma que un residuo hidrofóbico conservado siempre se localiza en una hebra β. En particular, las hebras β 5 y 6 son significativas para el plegamiento inicial de los análisis basados en las estadísticas de distancia promedio entre residuos. Estos resultados coinciden bien con los datos experimentales obtenidos hasta ahora para el plegamiento de algunas de las proteínas β-trefoil. También se confirma que los residuos hidrofóbicos conservados definidos en este estudio contribuyen a formar un empaquetamiento hidrofóbico en las proteínas β-trefoil en general. Casi siempre se observan doce pares de residuos hidrofóbicos conservados para formar empaquetamiento en las 26 proteínas ß-trébol de diferentes superfamilias. Aclaramos cómo los residuos hidrofóbicos conservados en las hebras β 5 y 6 contribuyen a la etapa inicial de plegamiento de una proteína β-trébol. El empaquetamiento común de los 12 pares de residuos hidrofóbicos conservados es significativo para formar la estructura de plegado β-trébol completa.