Markéta Ková�?ová, Hubert Kalbacher, Andreas Peter, Hans-Ulrich Häring, Norbert Stefan, Andreas Birkenfeld, Erwin Schleicher, Konstantinos Kantartzis
Objetivos: < span style="font-weight:normal">La hepatoquina Fetuina A (Fet A) ha sido asociada con diversos estados patológicos como resistencia a la insulina, diabetes tipo 2, enfermedad macrovascular y calcificación ectópica y vascular sistémica. Fet A también puede desempeñar un papel en el crecimiento tumoral y la metástasis. La actividad biológica de Fet A puede verse afectada por diversas modificaciones, incluida la fosforilación, la O- y N-glicosilación y la unión de ácidos grasos. Métodos: Desarrollamos un ensayo basado en anticuerpos para la detección de Fet A fosforilado en serina 312. El patrón de ácidos grasos se determinó mediante cromatografía de gases. Resultados: Usando el anticuerpo encontramos que el la fosforilación fue estable en plasma o suero humano a temperatura ambiente durante 8 horas. Observamos que Fet A está presente en varias formas de glicosilación en plasma humano, pero el grado de fosforilación de Ser 312 no se asoció con la glicosilación. El patrón de fosforilación no cambió durante una OGTT (0-120 min). Además, descubrimos que el Fet A humano se une preferentemente a los ácidos grasos saturados (>90 %) a expensas de los ácidos grasos monoinsaturados y poliinsaturados. Conclusiones: Nuestros resultados indican que diferentes especies moleculares de Fet A están presentes en el plasma humano y que estas diferentes modificaciones pueden determinar los diferentes efectos biológicos de Fet A.