Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Definición de un código integrado para la ubiquitinación de proteínas

Trafina Jadhav y Marie W. Wooten

Han pasado más de 30 años desde el informe inicial del descubrimiento de la ubiquitina como una proteína de 8,5 kDa de función desconocida expresada universalmente en células vivas. Y aún así, la modificación de proteínas por conjugación covalente de la molécula de ubiquitina es una de las modificaciones postraduccionales más dinámicas estudiadas en términos de bioquímica y fisiología celular. La ubiquitinación juega un papel regulador central en varios procesos celulares eucariotas, como la endocitosis del receptor, la señalización del factor de crecimiento, el control del ciclo celular, la transcripción, la reparación del ADN, el silenciamiento de genes y la respuesta al estrés. La conjugación de ubiquitina es una acción concertada de tres pasos de las enzimas E1-E2-E3 que produce una proteína modificada. En esta revisión, investigamos estudios realizados para identificar sustratos de ubiquitina y SUMO (modificador pequeño relacionado con la ubiquitina) con el objetivo de comprender cómo se logra la selectividad de la lisina. La vía de SUMOylation, aunque distinta de la de la ubiquitinación, presenta muchos paralelos. Con base en los hallazgos recientes, presentamos un modelo para explicar cómo una ligasa de ubiquitina individual puede apuntar a residuos de lisina específicos con la cooperación de una proteína de andamiaje.