Revista de química física y biofísica
Acceso abierto

abstracto

Estructura cristalina de Escherichia coli GroEL en sustrato y estado descargado de ADP

Sitaram Meena y Ajay K Saxena

E. coli GroEL es un miembro de la familia de chaperoninas dependientes de ATP y participa en el plegamiento adecuado de las proteínas bacterianas citosólicas. El E. coli GroEL contiene 14 subunidades idénticas de ~58,3 kD y dispuestas como dos anillos pedunculados. En el estudio actual, hemos determinado la estructura de rayos X de E. coli GroEL en 3.2-Å resolución. La proteína GroEL se coexpresó durante M recombinante. tuberculosis La expresión de la proteína DprE1 en E. coli y se copurificó con DprE1. El complejo GroEL-DprE1 se cristalizó y el análisis de la estructura de rayos X arrojó densidad de electrones solo para la proteína GroEL y ninguna densidad para la proteína DrpE1. La comparación de nuestra estructura GroEL con las estructuras anteriores GroEL de tipo salvaje (PDB-1XCK), DM-GroEL-(ATP)14 (PDB-1KP8) y GroEL-GroES-(ADP)7 (PDB-1PF9) ha producido las diferencias en ( i) interacciones entre anillos heptaméricos involucrados en la señalización alostérica (ii) interacciones dentro del anillo heptamérico, (iii) hélices H e I del dominio apical involucradas en la unión al sustrato y (iv) residuos involucrados en la ruta de señalización. Estos resultados indican que nuestra estructura GroEL puede estar en un estado diferente, que ocurrió durante el ciclo de plegamiento de la proteína después de descargar el sustrato y el ADP.