Revista de bioquímica y fisiología vegetal
Acceso abierto
ISSN: 2329-9029
ISSN: 2329-9029
Jehad Shaikhali1*, Nicolas Rouhier2, Arnaud Hecker2, Kristoffer Brännström3 y Gunnar Wingsle1
El Mediador es un complejo multiproteico que juega un papel clave en la modulación de la expresión génica. Nuestros estudios previos sugirieron que las subunidades complejas MED10a, MED28, MED32 podrían estar sujetas a regulación redox. En este estudio probamos la capacidad de diferentes tiorredoxinas (TRX) de álamo (TRX-H3 y TRX-H5) y Arabidopsis thaliana (tiorredoxina que contiene repeticiones TPR, TDX), así como glutaredoxinas (GRX) de álamo (GRX-C3 y GRX-C4) para reducir los oligómeros de MED28 in vitro y descubrió que estas proteínas eran menos eficientes que el TRX-H1 de álamo y el GRX-C1 de Arabidopsis probados anteriormente. Con respecto a la susceptibilidad de MED28 a la oxidación, tanto el peróxido de hidrógeno (H2O2) como el disulfuro de glutatión (GSSG) median de manera eficiente en la formación de disulfuros intermoleculares. De hecho, MED28 forma homo-oligómeros in vivo según lo evaluado por experimentos de dos híbridos de levadura pero también in vitro en solución como lo demuestra la cromatografía de exclusión por tamaño, esta última también demostró la formación de homo-oligómeros no covalentes. Estos hallazgos sugieren que tanto la oligomerización de MED28 dependiente como independiente de redox podría regular sus actividades biológicas, podría estar vinculada o no al Mediador. En particular, sería importante evaluar el estado de oligomerización de MED28 durante la senescencia considerando el fenotipo observado previamente de las plantas med28.