Revista de química física y biofísica
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abstracto

Preferencias conformacionales de los 2-acilpirroles a la luz de los estudios de FT-IR y DFT

Alina T Dubis

Las conformaciones de los pirroles sustituidos en alfa se han estudiado de manera eficaz mediante métodos espectroscópicos asistidos por cálculos teóricos desarrollados en la última década. La cuestión de cómo estudiar eficazmente la conformación del 2-acilpirrol ya no queda sin respuesta. Los estudios espectroscópicos detallados realizados en la última década e interpretados sobre la base de cálculos teóricos dan una respuesta satisfactoria a esa pregunta. Sobre la base de los cálculos de la Teoría Funcional de la Densidad (DFT) de las propiedades conformacionales de los 2-acilpirroles, para los cuales se predijeron dos formas rotaméricas estables, se han estudiado los sin y los anticonformadores mediante métodos experimentales o teóricos. La familia de los 2-acilpirroles tiene un grupo N-H donador de protones y un grupo C=O aceptor de protones. Esta estructura favorece la formación de dímeros cíclicos con enlaces dobles de hidrógeno conectados por dos enlaces N-H...O=C. La tendencia a formar dímeros cíclicos estabiliza la conformación sin. Debido a estas propiedades, los 2-acilpirroles se pueden utilizar como modelos estructurales para el análisis conformacional de péptidos.
Esta revisión resume investigaciones recientes de conformaciones de 2-acilpirroles, con un énfasis particular en los enlaces de hidrógeno que se forman dentro de estos sistemas. Se discute la influencia de la sustitución en 2 en diferentes aspectos de la estabilidad de estos sistemas moleculares y la utilidad de la espectroscopia infrarroja respaldada por cálculos teóricos en enlaces de H y estudios conformacionales. Entre las propiedades moleculares, la energía del enlace de hidrógeno, se consideran características estructurales como la longitud del enlace C=O de los dímeros y las características espectrales únicas de los 2-acilpirroles que pueden usarse para predecir e investigar la conformación y la estructura de las proteínas.