Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Caracterización de las variantes de proteínas de unión a olores de rata y sus modificaciones postraduccionales (PTM): análisis LC-MS/MS de proteínas eluidas de electroforesis en gel de poliacrilamida 2D

Rajkumar R, Ilayaraja R, Alagendran S, Archunan G, Muralidharan A.R, Huang P. H, Ng WV y Chen-Chung Liao

Identificación de variantes de proteínas de unión a olores (OBP) en mamíferos El sistema es de gran importancia para comprender su papel en la unión de feromonas y otros volátiles durante la comunicación química. Nuestros estudios proteómicos anteriores han revelado la presencia de OBP y han confirmado que, en la glándula prepucial de la rata comensal india, la forma unida de la proteína se asocia con varios farnesoles. Además de esto, un reciente análisis de proteómica basado en espectrometría de masas ha demostrado que la OBP recombinante de rata sufre una modificación postraduccional (PTM) y hay varias variantes diferentes en términos de fosforilación. Esto sugiere que la fosforilación de OBP puede afectar sus propiedades de unión y las propiedades de unión pueden cambiar en presencia de fosforilación. Por lo tanto, en la presente investigación hemos investigado estas variantes de OBP. Las variantes se separaron por 2DE-PAGE y la identificación de proteínas se realizó mediante espectrometría de masas. Los resultados indicaron que OBP tiene diez variantes. Además, empleamos inmunotransferencia de fosforilación de antiserina en asociación con 2DE-PAGE para confirmar que tres puntos eran fosforilación en una serina. Además de la inmunotransferencia, también empleamos el análisis estructural mediante el alineamiento de múltiples secuencias, el análisis estructural secundario y un análisis tridimensional de las OBP utilizando miembros de lipocalina conocidos. Hasta donde sabemos, este es el primer informe que demuestra variantes PTM de una OBP de la glándula prepucial de la rata comensal india.