ISSN: 2155-9899
Gregorio Lee
La expresión de inmunoglobulinas por parte de las células cancerosas se conoce desde hace dos décadas. Sin embargo, los mecanismos de acción detrás de estas inmunoglobulinas cancerosas (cIgG) no se comprenden bien y pueden ser diferentes de las inmunoglobulinas secretadas por los linfocitos B normales. Por lo tanto, los roles estructurales y funcionales de cIgG se han investigado activamente para resolver este misterio. En 1987 se generó un anticuerpo monoclonal, RP215, y se demostró que reacciona con un epítopo asociado a carbohidratos localizado principalmente en las cadenas pesadas de cIgG pero no en las inmunoglobulinas normales. El conocimiento de cIgG ha avanzado mucho al usar RP215 como una sonda única. No solo se demostró que RP215 actúa como un anti-cIgG para inducir la apoptosis de células cancerosas cultivadas in vitro/in vivo, sino que también provocó reacciones de citotoxicidad dependiente del complemento (CDC) para desencadenar la lisis de las células cancerosas. Ahora se ha establecido que además de servir para preservar el crecimiento/proliferación de las células cancerosas mediante la captura de factores de crecimiento del suero humano, la cIgG también puede interactuar con ciertas proteínas del suero humano que pueden ser dañinas para las células cancerosas. Por lo tanto, la hipótesis de los roles funcionales duales de cIgG puede explicarse adecuadamente en la inmunología del cáncer. Además, RP215 también se puede usar para atacar células cancerosas con cIgG unida a la superficie para el desarrollo de medicamentos contra el cáncer basados en anticuerpos, siempre que el RP215 humanizado bioequivalente esté disponible para estudios preclínicos y clínicos de inmunoterapia.