Revista internacional de minería de datos biomédicos
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abstracto

Isoenzimas de lactato deshidrogenasa de aves y mamíferos

Dagmar Heinova y Zuzana Kostecka

La lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27, LDH) es una enzima ampliamente distribuida en las células de los sistemas vivos. Está involucrado en el metabolismo de los carbohidratos al catalizar la interconversión de lactato y piruvato con nicotinamida adenina dinucleótido como coenzima tanto en el citoplasma como en la mitocondria. La LDH existe en varias formas isoenzimáticas que se diferencian entre sí por sus características cinéticas (Km, kcat), propiedades fisicoquímicas (diferente carga neta), respuesta a la inhibición por sustrato (piruvato) y respuesta inmunológica. Su diferente carga neta predetermina su diferente tasa de migración en el campo eléctrico que se usa para separar estas enzimas en la investigación así como en la práctica diagnóstica. Se detectan cinco isoenzimas LDH somáticas en suero y tejidos de vertebrados, siendo el corazón, el músculo esquelético y el hígado los órganos más ricos en LDH. Un sistema tampón de valores de pH de 8,6 a 8,8 se usa comúnmente para la separación de estas isoenzimas que permiten distinguir cinco moléculas de LDH en mamíferos. En el caso de las LDH de aves, la observación de las cinco isoformas bajo esta condición de pH es muy difícil ya que producen solo una zona enzimática bastante difusa. Se demostró que la técnica de enfoque isoeléctrico en el rango de pH de 3 a 9 es un método conveniente para la separación de isoenzimas de LDH de aves que produce una resolución buena y clara de las cinco fracciones de LDH en pollo (tanto adulto como embrionario), pavo, faisán y paloma. . Los diferentes valores de pI de LDH de aves y mamíferos con propiedades catalíticas similares probablemente reflejan la diferente filogénesis de las moléculas de LDH de aves y mamíferos.< /span>