Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Serina proteasas bacterianas: enfoque computacional y estadístico para comprender la adaptabilidad a la temperatura

Tilak Raj, Nikhil Sharma, Savitri y Tek Chand Bhalla

Las proteasas pertenecen al grupo de hidrolasas que tienden a romper el enlace químico que une dos aminoácidos. La quimotripsina, la primera serina proteasa descubierta por los científicos en nuestro páncreas, revolucionó su estudio tanto en el sistema vivo como en sus aplicaciones en la industria. Las herramientas y técnicas computacionales para analizar e identificar proteasas de organismos que habitan en hábitats extremos han abierto caminos para estudiar qué contribuye secuencial y estructuralmente a soportar extremos de pH o temperatura. Teniendo esto en cuenta, se analizaron críticamente dieciséis secuencias de aminoácidos de serina proteasas de organismos mesófilos, termofílicos, hipertermofílicos y psicrofílicos para identificar la variación en las propiedades fisicoquímicas y sus aminoácidos, que son responsables de que se adapten a diversas condiciones extremas. Las propiedades fisicoquímicas y su análisis mostraron que los residuos cargados negativamente (Asp+Glu) contribuyen de forma estadísticamente significativa a la estabilidad de las proteasas. La alineación de secuencias múltiples de las secuencias de aminoácidos de las serina proteasas mostró que la tríada catalítica (Asp-130; His-163 y Ser-315) estaba conservada en los cuatro grupos. Se encontró que los aminoácidos Ala (A), Arg (R), Asn (N), Asp (D), Cys (C), Gly (G), Phe (F), Tyr (Y) y Val (V) son estadísticamente significativa. La cisteína (C) fue excepcionalmente alta en las serina proteasas psicrófilas en comparación con su contraparte. El análisis filogenético utilizando el método Neighbor Joining (NJ) distinguió a las serina proteasas termófilas, mesófilas, hipertermófilas y psicrófilas en sus respectivos grupos.