Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto
ISSN: 0974-276X
ISSN: 0974-276X
Gokay Yamankurt, Francis T. Nguyen, Peter J. Mohler y Shane R. Cunha
A través de las acciones colaborativas de la b-espectrina y la anquirina, una proteína adaptadora del citoesqueleto, las proteínas integrales y estabilidad en el entorno relativamente fluido de la membrana plasmática. El complejo anquirina/β-espectrina no solo es responsable de la correcta orientación y retención de las proteínas de membrana, sino que también facilita la formación de complejos multiproteicos para maximizar la señalización local entre las proteínas efectoras y de membrana. La disfunción en la anquirina o β-espectrina provoca deficiencias en las propiedades celulares fundamentales, como la estabilidad de la membrana, la excitabilidad y la adhesión. Esta revisión se centra en los efectos directos de la función de la anquirina en las proteínas de la membrana en términos de unión y estabilidad, transporte intracelular, direccionamiento y retención de la membrana y propiedades biofísicas alteradas. Proponemos que la anquirina y la β-espectrina son importantes para la progresión normal de muchas proteínas de membrana a lo largo de su vía biosintética, desde la estabilización de la proteína de membrana hasta su tráfico adecuado y su eventual orientación y retención en los dominios de membrana. La segunda mitad de la revisión aborda cómo una interacción anquirina/proteína de membrana influye en el entorno de la membrana local con especial énfasis en la estabilidad de la membrana, la formación del dominio de la membrana y la especialización del dominio de la membrana. Proponemos que las anquirinas no solo son necesarias para la estabilidad de la membrana eritroide, sino que también se requieren en algunos tipos de células para la formación de dominios de membrana e integrales para la formación de dominios de membrana especializados en los miocitos.