ISSN: 2157-7544
G Rezaei Behbehani, AA Saboury, L Barzegar y O Yousefi
Este estudio fue diseñado para determinar los cambios estructurales de la albúmina sérica humana, HAS, en presencia de aspirina en soluciones de H 2 O a pH fisiológico de 7. Se aplicaron calorimetría de titulación isotérmica, ITC, a 298 y 310 K, y procedimientos de ajuste de curvas para caracterizar los sitios de unión del fármaco, las constantes de unión en los complejos aspirina+HSA. Los calores obtenidos para las interacciones aspirina+HSA se reportan y analizan en términos de la teoría de solvatación extendida. Se indicó que hay un conjunto de dos sitios idénticos y no cooperativos para la aspirina. La evidencia calorimétrica mostró que se produce una fuerte interacción aspirina+HSA a una concentración muy baja de aspirina (0,007-0,084 mM), con constantes de unión globales de 2,76 × 10 6 M -1 y 9.3×10 5 M -1 en dominios de concentración de aspirina baja y alta respectivamente.