Bioquímica y Farmacología: Acceso abierto
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abstracto

Una encuesta sobre π-π Apilamientos y π-cationes en estructuras de proteínas priónicas

Jiapu Zhang

π-π los apilamientos y los cationes &pi contribuyen claramente a mantener la estabilidad estructural de una proteína priónica celular normal (PrP). Este breve artículo es para hacer una encuesta sobre el π-π apilamientos y π-cationes en todas las estructuras PrP listadas en el Banco PDB (www.rcsb.org). Encontramos el siguiente π-π apilamientos: Y218–F175– Y169 (alrededor del bucle β2-α2), Y162–Y128 (que une los dos hilos β), F141–Y150– Y157 (en α-hélice 1), H187–F198 (que une α-hélice 2 y el bucle α2-α3); y también encontramos las siguientes π-cationes importantes: F141–R208.(N)NH2 (que une el bucle β1-α1 y la α-hélice 3), Y128–R164.(N)NH2–Y169 ( que une la cadena β 1 y el bucle β2-α2). Por lo tanto, para las PrP, existe una "cadena" larga. Y218– F175–Y169–R164–Y128–Y162 que cubre el bucle β2-α2, y existe otra larga cadena “π” R208–Y141–Y150– Y157–F198– H187 que cubre la α-hélice 1. Este breve artículo puede utilizarse como una "tarjeta de referencia rápida"; para estudios de interacción con la estructura de la proteína PrP en laboratorios o en teorías.