Revista de Proteómica y Bioinformática
Acceso abierto

abstracto

Una nueva metodología para el análisis estructural, funcional y toxicológico de la proteína angiogenina mutante en humanos

Muhammad Aamir Hassan, Aqib Zafar Khan, Basit Haider, Muhammad Asif Nawaz, Rabia Mumtaz y Simon Manzoor

Introducción: La angiogenina es una proteína de 14,1 kDa codificada por el gen ANG y pertenece a una superfamilia de ribonucleasas pancreáticas R. La angiogenina es un estimulador eficaz de la formación de nuevos vasos sanguíneos. Desempeña un papel vital en los mecanismos patológicos y fisiológicos al regular la proliferación, diferenciación e invasión celular. La mutación en ANG conduce a una enfermedad llamada esclerosis lateral amiotrófica 9. La esclerosis lateral amiotrófica 9 es una enfermedad de las neuronas motoras que provoca la muerte de las neuronas, que controlan los músculos voluntarios del cuerpo.
Material y métodos: Las mutaciones F12S, P20S, Q36L, Y38H, K41E, D46G, S52N, R55K, C63W, K64I, I70V, K84E, P136L, V137I y H138R fueron seleccionadas para este estudio para investigar la efectos de sustitución de un solo aminoácido sobre la estructura, la función, la estabilidad y la impresión patológica en la proteína.
Resultados: El estudio reveló que las mutaciones Q36L, C63W, K64I, P136L, V137R y H138R tienen fuertes efectos funcionales, estructurales y conformacionales en comparación con F12S, P20S, Y38H, K41E, S52N, R55K y K84E, lo que sugiere una alta tasa de tendencia al desorden.
Conclusión: El análisis in silico de angiogenina identificó varias mutaciones puntuales que pueden causar ALS9. Los resultados de este estudio pueden ser útiles en la planificación y realización de trabajos clínicos sobre el gen ANG para averiguar qué mutación es responsable de la principal causa de la esclerosis lateral amiotrófica 9.